Struktur Tersier Protein: Ikatan dan Interaksi yang Mempengaruhi Konformasi Tiga Dimensi

Struktur tersier dari protein menggambarkan konformasi tiga dimensi dari rantai polipeptida tunggal. Konformasi ini didukung oleh berbagai jenis ikatan dan interaksi yang terjadi di dalamnya. Beberapa karakteristik penting ikatan/interaksi yang mempengaruhi stabilitas struktur tersier protein antara lain:

1. Ikatan hidrogen, yang terutama terjadi antara gugus OH dari Treonin, Tirosin, dan Serin dengan gugus karboksil dari ikatan peptida.

2. Interaksi elektrostatis, merupakan ikatan antara muatan positif dan negatif, umumnya terjadi antara Lysin, Arginin dengan Aspartat, Glutamat.

3. Ikatan kovalen, seperti ikatan jembatan disulfida, terjadi pada residu sistein.

4. Interaksi hidrofobik, yaitu interaksi antara asam amino yang bersifat hidrofobik dengan kecenderungan masuk ke bagian dalam protein.

5. Ikatan dengan non-protein, misalnya dengan ion logam dan gugus heme (Fe).

Dengan pemahaman yang mendalam tentang ikatan dan interaksi ini, kita dapat lebih memahami bagaimana struktur tersier protein terbentuk dan berperan dalam fungsi biologisnya.